今天来聊聊关于米氏方程双倒数作图，米氏方程的文章，现在就为大家来简单介绍下米氏方程双倒数作图，米氏方程，希望对各位小伙伴们有所帮助。
1、对于简单的酶促反应 E＋S＝＝ES → E＋P 双曲线方程可以写成： Vmax[S] V＝——————（3.1） Km＋[S] 这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。
2、由此可见Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度，单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。
3、可用Km的值鉴别不同的酶。
4、当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。
5、在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。
6、就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。
7、反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。
8、对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。
9、对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式： n（饱和时）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]total＝k cat[ES] （3.2） 速度常数k等于催化常数k cat，k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。
10、饱和时，所有的E都是以ES存在。
11、方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax＝k cat [E]total。
12、从中得出：k cat＝Vmax / [E]total。
13、k cat的单位是s－1。
14、催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。
15、 米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。
16、这可通过用[S]取代米氏方程（3.1）中的Km证明，通过计算可得n＝Vmax /2。
17、 双倒数作图 酶促反应中的Km和Vmax值有几种测量方法。
18、固定反应中的酶浓度，然后分析几种不同底物浓度下的起始速度，就可获得Km和Vmax值。
19、但直接从起始速度对底物浓度的图中确定Km或Vmax值是很困难的，因为曲线接近Vmax时是个渐进过程。
20、所以通常都是利用米氏方程的转换形式求出Km和Vmax值。
21、常用的米氏方程转换形式是Lineweaver-Burk方程，也称为双倒数方程。
22、 1 Km 1 1 ——＝ ———·——＋———（3.9） n Vmax [S] Vmax 使1/ v 对1/[S]作图，可以获得一条直线（如左图）。
23、从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y轴的截距。
24、双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的图形。
相信通过米氏方程这篇文章能帮到你，在和好朋友分享的时候，也欢迎感兴趣小伙伴们一起来探讨。